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肽键的名词解释

发布时间:2023-06-04 作者:admin 来源:文学

肽键的名词解释

肽键的名词解释

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2023年2月15日发(作者:美好的英文单词)

生物化学名词解释

第一章

,氨基酸():是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连

在α碳上。

,必需氨基酸():指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合

成,需要从食物中获得的氨基酸。

,非必需氨基酸():指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成

不需要从食物中获得的氨基酸。

,等电点():使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)

的值。

,茚三酮反应():在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨

酸反应生成黄色)化合物的反应。

,肽键():一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成

的酰氨键。

,肽():两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

,蛋白质一级结构():指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

,层析():按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混

合成分分开的技术。

,离子交换层析()使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱

,透析():通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与

生物大分子分开的一种分离纯化技术。

,凝胶过滤层析():也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基质,按

照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

,亲合层析():利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能

特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

,高压液相层析():使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混

合物的层析技术。

,凝胶电泳():以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技

术。

,聚丙烯酰氨凝胶电泳():在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶

电泳。只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

,等电聚胶电泳():利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶

制造一个梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点()处,即梯度足的某一

时,就不再带有净的正或负电荷了。

,双向电泳():等电聚胶电泳和的组合,即先进行等电聚胶电泳(按照)分离,

然后再进行(按照分子大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

,降解():从多肽链游离的末端测定氨基酸残基的序列的过程。末端氨基酸残

基被苯异硫氰酸酯修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下

的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

,同源蛋白质():来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋

白。

第二章

,构形():有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键

的断裂和重新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。

,构象():指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的

空间排布。一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。构

象改变不会改变分子的光学活性。

,肽单位():又称为肽基(),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成

的氮原子,碳原子和它们的个取代成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α

碳原子组成的一个平面单位。

,蛋白质二级结构(在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

常见的有二级结构有α螺旋和β折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团

之间形成的氢键维持的。

,蛋白质三级结构():蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级

结构是在二级结构的基础上进一步盘绕,折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸

侧链之间的疏水相互作用,氢键,范德华力和盐键维持的。

,蛋白质四级结构():多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构多

肽(亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。

,α螺旋(α):蛋白质中常见的二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺

旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基(第

个)的羰基与多肽链端方向的第个残基(第个)的酰胺氮形成氢键。在古典的右

手α螺旋结构中,螺距为,每一圈含有个氨基酸残基,每个残基沿着螺旋的长轴

上升.

,β折叠(β):蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。折叠片

的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的

氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链,这些肽链可以是平行排列(由到方向)

或者是反平行排列(肽链反向排列)。

,β转角(β):也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构

(α螺旋和β折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有~个氨基

酸残基。含有个以上的氨基酸残基的转角又常称为环()。常见的转角含有个氨

基酸残基有两种类型:转角的特点是:第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基的

酰氨氮之间形成氢键;转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二

个残侉大都是脯氨酸。

,超二级结构():也称为基元().在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看

到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,在空

间上能辨认的二级结构组合体。

,结构域():在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超

二级结构单元的组合。

,纤维蛋白():一类主要的不溶于水的蛋白质,通常都含有呈现相同二级结构

的多肽链许多纤维蛋白结合紧密,并为单个细胞或整个生物体提供机械强度,

起着保护或结构上的作用。

,球蛋白():紧凑的,近似球形的,含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质,许多

都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

,角蛋白():由处于α螺旋或β折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保

护或结构作用蛋白质。

,胶原(蛋白)():是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质,它是由原胶原蛋白分

子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由

条特殊的左手螺旋(螺距,每一圈含有个残基)的多肽链右手旋转形成的。

,疏水相互作用():非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用。这些非极性

的分子在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。

,伴娘蛋白():与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生

物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的

蛋白亚基的不正确聚集,协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解

体。

,二硫键():通过两个(半胱氨酸)巯基的氧化形成的共价键。二硫键在稳定

某些蛋白的三维结构上起着重要的作用。

,范德华力():中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一弱的分子之间

的力。当两个原子之间的距离为它们范德华力半径之和时,范德华力最强。强的

范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近。

,蛋白质变性():生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照,热,有机溶济以及一些变性济的作用时,次级键受到破坏,

导致天然构象的破坏,使蛋白质的生物活性丧失。

,肌红蛋白():是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储

存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型。

,复性():在一定的条件下,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构

象的现象。

,波尔效应()浓度的增加降低细胞内的,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下

降的现象。

,血红蛋白():是由含有血红素辅基的个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责

将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱和曲线为型。

,别构效应():又称为变构效应,是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象,

导致蛋白质生物活性丧失的现象。

,镰刀型细胞贫血病():血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病,病人的大

部分红细胞呈镰刀状。其特点是病人的血红蛋白β—亚基端的第六个氨基酸残缺

是缬氨酸

第三章

,酶():生物催化剂,除少数外几乎都是蛋白质。酶不改变反应的平衡,只是

通过降低活化能加快反应的速度。

,脱脯基酶蛋白():酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后

的蛋白质部分。

,全酶():具有催化活性的酶,包括所有必需的亚基,辅基和其它辅助因子。

,酶活力单位():酶活力单位的量度。年国际酶学会议规定:个酶活力单位是

指在特定条件(,其它为最适条件)下,在内能转化μ底物的酶量,或是转化底

物中μ的有关基团的酶量。

,比活():每分钟每毫克酶蛋白在下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的

测量。

,活化能():将反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。

,活性部位():酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残

基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的

凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。

,酸碱催化():质子转移加速反应的催化作用。

,共价催化():一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,然后被转移给

第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

,靠近效应():非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部

位,使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果,这将导致更频繁地形成过度态。

,初速度():酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度,这一阶段产物的浓度

非常低,其逆反应可以忽略不计。

,M氏方程():表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([])关系的速

度方程:υυ[]([])

,M氏常数():对于一个给定的反应,异至酶促反应的起始速度(υ)达到最

大反应速度(υ)一半时的底物浓度。

,催化常数()():也称为转换数。是一个动力学常数,是在底物处于饱和状态

下一个酶(或一个酶活性部位)催化一个反应有多快的测量。催化常数等于最大

反应速度除以总的酶浓度(υ[])。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底

物的量(摩[尔])。

,双倒数作图():那称为作图。一个酶促反应的速度的倒数()对底物度的倒

数()的作图。和轴上的截距分别代表M氏常数和最大反应速度的倒数。

,竞争性抑制作用():通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性

抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使增大

υ不变。

,非竞争性抑制作用():抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶底物复合物

结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使不变而υ变小。

,反竞争性抑制作用():抑制剂只与酶底物复合物结合而不与游离的酶结合

的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使和υ都变小但υ不变。

,丝氨酸蛋白酶():活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白

质。

,酶原():通过有限蛋白水解,能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

,调节酶():位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶,它的活性根据

代谢的需要而增加或降低。

,别构酶():活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。

,别构调节剂():结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物分子,

别构调节剂可以是激活剂,也可以是抑制剂。

,齐变模式():相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式,按照最简单的齐变

模式,由于一个底物或别构调节剂的结合,蛋白质的构相在(对底物亲和性低的

构象)和(对底物亲和性高的构象)之间变换。这一模式提出所有蛋白质的亚基

都具有相同的构象,或是构象,或是构象。

,序变模式():相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的

序变模式,一个配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化,并使相邻亚

基的构象发生很大的变化。按照序变模式,只有一个亚基对配体具有高的亲和力。

,同功酶():催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸

序列,底物的亲和性等方面都存在着差异。

,别构调节酶():那称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位,调节酶催化

活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂,也可以是抑制剂。

第四章

,维生素():是一类动物本身不能合成,但对动物生长和健康又是必需的有机物,

所以必需从食物中获得。许多辅酶都是由维生素衍生的。

,水溶性维生素():一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起

着重要作用的族维生素以及抗坏血酸(维生素)等。

,脂溶性维生素():由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生

素包括,,,和,这类维生素能被动物贮存。

,辅酶():某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子,其成分中往往含有

维生素。辅酶与酶结合松散,可以通过透析除去。

,辅基():是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物,用透析法不

能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。

,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸()和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸():含有尼克酰

胺的辅酶,在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用,常常作为脱氢酶的

辅。

,黄素单核苷酸()一种核黄素磷酸,是某些氧化还原反应的辅酶。

,硫胺素焦磷酸():是维生素的辅形式,参与转醛基反应。

,黄素腺嘌呤二核苷酸():是某些氧化还原反应的辅酶,含有核黄素。

,磷酸吡哆醛():是维生素(吡哆醇)的衍生物,是转氨酶,脱羧酶和消旋酶

的酶。

,生物素():参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。

,辅酶():一种含有泛酸的辅酶,在某些酶促反应中作为酰基的载体。

,类胡萝卜素():由异戊二烯组成的脂溶性光合色素。

,转氨酶():那称为氨基转移酶,在该酶的催化下,一个α氨基酸的氨基可转

移给别一个α酮酸。

第五章

,醛糖():一类单糖,该单糖中氧化数最高的原子(指定为)是一个醛基。

,酮糖():一类单糖,该单糖中氧化数最高的原子(指定为)是一个酮基。

,异头物():仅在氧化数最高的原子(异头碳)上具有不同构形的糖分子的两

种异构体。

,异头碳():环化单糖的氧化数最高的原子,异头碳具有羰基的化学反应性。

,变旋():吡喃糖,呋喃糖或糖苷伴随它们的α和β异构形式的平衡而发生的

比旋度变化。

,单糖():由个或更多碳原子组成的具有经验公式()的简糖。

,糖苷():单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖

衍生物。

,糖苷键():一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的

羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖醛键有—糖苷键和—

糖苷键。

,寡糖():由~个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。

,多糖():个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。多糖链可以是线形的

或带有分支的。

,还原糖():羰基碳(异头碳)没有参与形成糖苷键,因此可被氧化充当还原

剂的糖。

,淀粉():一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉:一种是直

链淀粉,是没有分支的,只是通过α(→)糖苷键的葡萄糖残基的聚合物;另一

类是支链淀粉,是含有分支的,α(→)糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物,支

链在分支处通过α(→)糖苷键与主链相连。

,糖原():是含有分支的α(→)糖苷键的葡萄糖残基的同聚物,支链在分支

点处通过α(→)糖苷键与主链相连。

,极限糊精():是指支链淀粉中带有支链的核心部位,该部分经支链淀粉酶水

解作用,糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的进一步降解需要

α(→)糖苷键的水解。

,肽聚糖():乙酰葡萄糖胺和乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连

接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

,糖蛋白():含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。

,蛋白聚糖():由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子,多糖是分子的主

要成分。

第六章

,脂肪酸():是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的

一种脂,它是许多更复杂的脂的成分。

,饱和脂肪酸():不含有——双键的脂肪酸。

,不饱和脂肪酸():至少含有——双键的脂肪酸。

,必需脂肪酸():维持哺乳动物正常生长所必需的,而动物又不能合成的脂

肪酸,亚油酸,亚麻酸。

,三脂酰苷油():那称为甘油三酯。一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。

脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。

,磷脂():含有磷酸成分的脂。卵磷脂,脑磷脂。

,鞘脂():一类含有鞘氨醇骨架的两性脂,一端连接着一个长连的脂肪酸,另

一端为一个极性和醇。鞘脂包括鞘磷脂,脑磷脂以及神经节苷脂,一般存在于植

物和动物细胞膜内,尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。

,鞘磷脂():一种由神经酰胺的羟基上连接了磷酸毛里求胆碱(或磷酸乙酰胺)

构成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内,是髓鞘的主要成

分。

,卵磷脂():即磷脂酰胆碱(),是磷脂酰与胆碱形成的复合物。

,脑磷脂():即磷脂酰乙醇胺(),是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。

,脂质体():是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。

,生物膜():镶嵌有蛋白质的脂双层,起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物

膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。

,内在膜蛋白():插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。

,外周膜蛋白():通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和

形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。

,流体镶嵌模型():针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中,生

物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对

称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其内部,有的则

横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。

,通透系数():是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大

小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。

,通道蛋白():是带有中央水相通道的内在膜蛋白,它可以使大小适合的离子

或分子从膜的任一方向穿过膜。

,(膜)孔蛋白():其含意与膜通道蛋白类似,只是该术语常用于细菌。

,被动转运():那称为易化扩散。是一种转运方式,通过该方式溶质特异的结

合于一个转运蛋白上,然后被转运过膜,但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的,

所以被动转达不需要能量的支持。

,主动转运():一种转运方式,通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上

然后被转运过膜,与被动转运运输方式相反,主动转运是逆着浓度梯度下降方向

进行的,所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光,

或电子传递;而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。

,协同运输():两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行

同一方向(同向转运)或反方向(反向转运)转运。

,胞吞(信用)():物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成(物质在囊泡内)

被带入到细胞内的过程。

第七章

,核苷():是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基

一般都是由糖的异头碳与嘧啶的或嘌呤的之间形成的β糖键连接。

,核苷酸():核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。

,():ˊˊ环腺苷酸,是细胞内的第二信使,由于某部些激素或其它分子信号

刺激激活腺苷酸环化酶催化环化形成的。

,磷酸二脂键():一种化学基团,指一分子磷酸与两个醇(羟基)酯化形成的

两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的ˊ羟基与别一个核苷

的ˊ羟基与同一分子磷酸酯化,就形成了一个磷酸二脂键。

,脱氧核糖核酸():含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸,脱氧核苷

酸之间是是通过ˊˊ磷酸二脂键连接的。是遗传信息的载体。

,核糖核酸():通过ˊˊ磷酸二脂键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖

核苷酸。

,核糖体核糖核酸():作为组成成分的一类,是细胞内最丰富的.

,信使核糖核酸():一类用作蛋白质合成模板的.

,转移核糖核酸():一类携带激活氨基酸,将它带到蛋白质合成部位并将氨

基酸整合到生长着的肽链上。含有能识别模板上互补密码的反密码。

,转化(作用)():一个外源通过某种途径导入一个宿主菌,引起该菌的遗传

特性改变的作用。

,转导(作用)():借助于病毒载体,遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。

,碱基对():通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸,例如与或,以

及与配对。

,夏格夫法则(’):所有中腺嘌呤与胸腺嘧啶的摩尔含量相等(),鸟嘌呤和

胞嘧啶的摩尔含量相等(),既嘌呤的总含量相等()。的碱基组成具有种的特异

性,但没有组织和器官的特异性。另外,生长和发育阶段`营养状态和环境的改

变都不影响的碱基组成。

,的双螺旋():一种核酸的构象,在该构象中,两条反向平行的多核甘酸链相

互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧,磷酸与糖基在外侧,

通过磷酸二脂键相连,形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直,糖环平

面则与轴平行,两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为,碱基堆积距离为,两

核甘酸之间的夹角是゜,每对螺旋由对碱基组成,碱基按,配对互补,彼此以氢

键相联系。维持双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。双螺旋表面有两条宽

窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。

.大沟()和小沟():绕双螺旋表面上出现的螺旋槽(沟),宽的沟称为大沟,

窄沟称为小沟。大沟,小沟都、是由于碱基对堆积和糖磷酸骨架扭转造成的。

.超螺旋()本身的卷曲一般是双`螺旋的弯曲欠旋(负超螺旋)或过旋(正超

螺旋)的结果。

.拓扑异构酶():通过切断的一条或两条链中的磷酸二酯键,然后重新缠绕和

封口来改变连环数的酶。拓扑异构酶Ⅰ、通过切断中的一条链减少负超螺旋,增

加一个连环数。某些拓扑异构酶Ⅱ也称为促旋酶。

.核小体():用于包装染色质的结构单位,是由链缠绕一个组蛋白核构成的。

.染色质():是存在与真核生物间期细胞核内,易被碱性染料着色的一种无定

形物质。染色质中含有作为骨架的完整的双链,以及组蛋白`非组蛋白和少量的。

.染色体():是染色质在细胞分裂过程中经过紧密缠绕`折叠`凝缩和精细包装

形成的具有固定形态的遗传物质存在形式。简而言之,染色体是一个大的单一的

双链分子与相关蛋白质组成的复合物,中含有许多贮存和传递遗传信息的基因。

.变性()双链解链,分离成两条单链的现象。

.退火():既由单链复性、变成双链结构的过程。来源相同的单链经退火后完

全恢复双链结构的过程,同源之间`和之间,退火后形成杂交分子。

.熔解温度():双链熔解彻底变成单链的温度范围的中点温度。

.增色效应():当双螺旋熔解(解链)时,处紫外吸收增加的现象。

.减色效应():随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。

.核酸内切酶():核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二

酯键的酶。

.核酸外切酶():从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。

.限制性内切酶():一种在特殊核甘酸序列处水解双链的内切酶。Ⅰ型限制性

内切酶既能催化宿主的甲基化,又催化非甲基化的的水解;而Ⅱ型限制性内切酶

只催化非甲基化的的水解。

.限制酶图谱():同一用不同的限制酶进行切割,从而获得各种限制酶的切割

位点,由此建立的位点图谱有助于对的结构进行分析。

.反向重复序列():在同一多核甘酸内的相反方向上存在的重复的核甘酸序

列。在双链中反向重复可能引起十字形结构的形成。

.重组技术():也称之为基因工程().利用限制性内切酶和载体,按照预

先设计的要求,将一种生物的某种目的基因和载体重组后转入另一生物细胞中进

行复制`转录和表达的技术。

.基因():也称为顺反子().泛指被转录的一个片段。在某些情况下,基因常

用来指编码一个功能蛋白或分子的片段。

第八章

,分解代谢反应():降解复杂分子为生物体提供小的构件分子和能量的代谢反

应。

,合成代谢反应():合成用于细胞维持和生长所需分子的代谢反应。

,反馈抑制():催化一个代谢途径中前面反应的酶受到同一途径终产物抑制的

现象

,前馈激活():代谢途径中一个酶被该途径中前面产生的代谢物激活的现象。

,标准自由能变化(△):相应于在一系列标准条件(温度,压力()所有溶质

的浓度都是不是)下发生的反应自由能变化。△′表示条件下的标准自由能变化。

,标准还原电动势(′):℃和条件下,还原剂和它的氧化形式在浓度下表现出

的电动势.

第九章

,酵解():由步酶促反应组成的糖分解代谢途径。通过该途径,一分子葡萄糖转

化为两分子丙酮酸,同时净生成两分子和两分子。

,发酵():营养分子(葡萄糖)产能的厌氧降解。在乙醇发酵中,丙酮酸转化

为乙醇和。

,巴斯德效应():氧存在下,酵解速度放慢的现象。

,底物水平磷酸化():或某些其它的核苷′—二磷酸的磷酸化是通过来自一个

非核苷酸底物的磷酰基的转移实现的。这种磷酸化与电子的转递链无关。

,柠檬酸循环():也称为三羧酸循环(),循环。是用于乙酰中的乙酰基氧化

成的酶促反应的循环系统,该循环的第一步是由乙酰经草酰乙酸缩合形成柠檬

酸。

,回补反应():酶催化的,补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应,例如由丙

酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。

,乙醛酸循环():是某些植物,细菌和酵母中柠檬酸循环的修改形式,通过该

循环可以收乙乙酰经草酰乙酸净生成葡萄糖。乙醛酸循环绕过了柠檬酸循环中生

成两个的步骤

第十章

,戊糖磷酸途径():那称为磷酸已糖支路。是一个葡萄糖磷酸经代谢产生和核

糖磷酸的途径。该途径包括氧化和非氧化两个阶段,在氧化阶段,葡萄糖磷酸转

化为核酮糖磷酸和,并生成两分子;在非氧化阶段,核酮糖磷酸异构化生成核糖

磷酸或转化为酵解的两用人才个中间代谢物果糖磷酸和甘油醛磷酸。

,糖醛酸途径():从葡萄糖磷酸或葡萄糖磷酸开始,经葡萄糖醛酸生成葡萄糖

醛酸和抗坏血酸的途径。但只有在植物和那些可以合成抗坏血酸的动物体内,才

可以通过该途径合成维生素。

,无效循环():也称为底物循环。一对酶催化的循环反应,该循环通过的水解

导致热能的释放。葡萄糖葡萄糖磷酸与葡萄糖磷酸葡萄糖反应组成的循环反应,

其净反应实际上是ATP+H2O=ADP+P。

4,磷酸解()作用::通过在分子内引入一个无机磷酸,形成磷酸脂键而使原

来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。

5,半乳糖血症():人类的一种基因型遗传代谢缺陷,是由于缺乏1-磷酸半

乳糖尿苷酰转移酶,导致婴儿不能代谢奶汁中乳糖分解生成的半乳糖。

6,尾部生长():一种聚合反应机理经过私有化的单体的头部结合到聚合的尾

部,连接到聚合物尾部的单体的尾部又生成了接下一个单体的受体。

7,糖异生作用():由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的

简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆

反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可

逆的三个反应。

第十一章

1,呼吸电子传递链():由一系列可作为电子载体的酶复合体和辅助因子构

成,可将来自还原型辅酶或底物的电子传递给有氧代谢的最终的电子受体分子氧

(O2)

2,氧化磷酸化():电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP

和P生成ATP与磷酸化相偶联的过程。

3,化学渗透理论():一种学说,主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯

度提供了驱动ADP和ATP和P形成ATP的能量。

4,解偶联剂():一种使电子传递与ADP磷酸化之间的的紧密偶联关系解除

的化合物,E-二硝基苯酚。

5,比():在氧化磷酸化中,每被还原成的摩尔数。电子从

传递给时,=3,而电子从传递给时,=2。

,高能化合物():在标准条件下水解时,自由能大幅度减少和化合物。一般是

指水解释放的能量能驱动磷酸化合成的化合物。

第十二章

1,叶绿体():藻类和植物体中含有叶绿素进行光合作用的器官。

2,叶绿素():光合作用膜中的绿色色素,它是光合作用中捕获光的主要成分。

3,辅助色素():在植物和光合细菌,像类胡萝卜素叶黄素和藻胆色素中,吸

收可见光的色素,这类色素是对叶绿素捕获光能的补充。

4,光合作用():绿色植物或光合细菌利用光能将转化为的机化合物的过程。

,光合磷酸化():在叶绿体合成酶的催化下依赖于光的由和合成的过程。

,光反应():光合色素将光能转变成化学能并形成和的过程。

,暗反应():利用光反应生成的和的化学能使还原糖或其它有机物的一系列酶促

过程。

,卡尔文循环():也称为还原戊糖磷酸循环和途径。它是在光合作用期间将

还原转化为糖的反应循环,是植物用于固定生成磷酸催糖的途径。

,途径():一些植物中固定的途径,其特点是通过使浓缩减少光呼吸。在该途径

中在叶肉细胞被整合到酸中,然后酸在维管束鞘细胞被脱羧,释放出的被卡尔文

循环利用。

,光呼吸():植物依赖光摄起光进行磷酸乙醇酸代谢的过程。光呼吸之所以发

生是由于可以与竞争核酮糖二磷酸羧化酶的活性部位。

第十三章

,碳氧化降解生成乙酰,同时生成和,因此可产生大量的。该途径因脱氢和裂

解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都由四步反应组成:氧化,

水化,再氧化和硫解。

,肉毒碱穿梭系统():脂酰通过形成脂酰肉毒碱从细胞质转运到线粒体的一

个穿梭循环途径。

,酮体():在肝脏中由乙酰合成的燃料分子(β羟基丁酸,乙酰乙酸和丙酮)。

在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料,酮体过多会导致中毒。

,柠檬酸转运系统():将乙酰从线粒体转运到细胞质的穿梭循环途径。在转

运乙酰的同时,细胞质中氧化成﹢还原为。每循环一次消耗两分子.

,酰基载体蛋白():通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质(原核生

物)或蛋白质的结构域(真核生物)。

第十四章

氨基酸的代谢

,生物固氮作用():大气中的氮被原还为氨的过程。生物固氮只发生在少数

的细菌和藻类中。

,尿素循环():是一个由步酶促反应组成的,可以将来自氨和天冬氨酸的氮转

化为尿素的循环。讠循环是发生在脊椎动物的肝脏中的一个代谢循环。

,脱氨():在酶的催化下从生物分子(氨基酸或核苷酸)中除去氨基的过程。

,氧化脱氨():α氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α酮酸的过程。氧化脱

氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。(脱氨和水解)

,转氨():一个α氨基酸的α氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α酮酸的

过程。

,乒乓反应():在该反应中,酶结合一个底物并释放一个产物,留下一个取代

酶,然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物,最后酶恢复到它的起

始状态。

,生糖氨基酸():降解可生成能作为糖异生前体的分子,例如丙酮酸或柠檬

酸循环中间代谢物的氨基酸。

,生酮氨基酸():降解可生成乙酰或酮体的氨侉酸。

,苯酮尿症():是由于苯丙氨酸羟化酶缺乏引起苯丙酸堆积的代谢遗传病。缺

乏丙酮酸羟化酶,苯丙氨酸只能靠转氨生成苯丙酮酸,病人尿中排出大量苯丙酮

酸。苯丙酮酸堆积对神经有毒害,使智力发肓出现障碍。

,尿黑酸症():是酪氨酸代谢中缺乏尿黑酸酶引起的代谢遗传病。这种病人的

尿中含有尿黑酸,在碱性条件下暴露于氧气中,氧化并聚合为类似于黑色素的物

质,从而使尿成黑色。

第十五章

,核苷酸磷酸化酶():能分解核苷生成含氮碱和戊糖的磷酸酯的酶。

,核苷水解酶():能分解核苷生成含氮碱和戊糖的酶。

,从头合成():生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径,例如核苷

酸的从头合成。

,补救途径():与从头合成途径不同,生物分子,例如核苷酸,可以由该类分

子降解形成的中间代谢物,如碱基等来合成,该途径是一个再循环途径。

,痛风():是尿酸过量生产或尿酸排泻不充分引起的尿酸堆积造成的,尿酸结晶

堆积在软骨,软组织,肾脏以及关节处。在关节处的沉积会造成剧烈的疼痛。

,别嘌呤醇():是结构上烦恼于黄嘌呤的化合物(在嘌呤环上第七位是,第八

位是),对黄嘌呤氧化酶有很强的抑制作用,常用来治疗痛风。

,自杀抑制作用():底物烦恼物经酶催化生成的产物变成了该酶的抑制剂,例

如别嘌呤醇对黄嘌呤氧化酶的抑制就属于这种类型。

,综合症():也称为自毁容貌症,是由于次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖转移酶的遗

传缺陷引起的。缺乏该酶使得次黄嘌呤和鸟嘌呤不能转换为和,而是降解为尿酸,

过量尿酸将导致综合症。

第十六章

,激素():一类由内分泌器官合成的微量的化学物质,它由血液运输到靶组织

起着信使的作用,调节靶组织(或器官)的功能。

,激素受体():位于细胞表面或细胞内,结合特异激素并引发细胞响应的蛋白

质。

,第二信使():响应外部信号(第一信使),例如激素,而在细胞内合成的效

应分子,例如,肌醇三磷酸或二酰基甘油等。第二信使再去调节靶酶,引起细胞

内各种效应。

,级联放大():在体内的不同部位,通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息,

并且初始信息在传递到系列反应的最后时,信号得到放大,这样的一个系列叫作

级联系统。

,蛋白():地细胞内信号传导途径中起着重要作用的结合蛋白,由α,β,γ

三个不同亚基组成。激素与激素受体结合诱导跟蛋白结合的进行交换结果激活位

于信号传导途径中下游的腺苷酸环化酶。蛋白将细胞外的第一信使肾上腺素等激

素和细胞内的腺苷酸环化酶催化的腺苷酸环化生成的第二信使联系起来。蛋白具

有内源酶活性。

,激素效应元件():指内固醇甲状腺素等激素受体结合的一段短的序列(),这

类受体结合后可改变相邻基因的表达。

第十七章

,半保留复制():复制的一种方式。每条链都可用作合成互补链的模板,合成

出两分子的双链,每个分子都是由一条亲代链和一条新合成的链组成。

,复制叉(字型结构,在复制叉处作为模板的双链解旋,同是合成新的链。

,聚合酶():以为模板,催化核苷酸残基加到已存在的聚核苷酸ˊ末端反应的

酶。某些聚全酶具有外切核酸酶的活性,可用来校正新合成的核苷酸的序列。

,片段():聚合酶经部分水解生成的末端个氨基酸残基片段。该片段保留了

聚合酶的ˊˊ聚合酶和ˊˊ外切酶活性,但缺少完整酶的ˊˊ外切酶活性。

,前导链():与复制叉移动的方向一致,通过连续的ˊˊ聚合合成的新的链。

,滞后链():与复制叉移动的方向相反,通过不连续的ˊˊ聚合合成的新的链。

,冈崎片段():相对比较短的链(大约核苷酸残基),是在的滞后链的不连续

合成期间生成的片段,这是在合成实验中添加放射性的脱氧核苷酸前体观察到

的。

,引发体():一种多蛋白复合体,中的引发体包括催化滞后链不连续合成所必

需的,短的引物合成的引发酶,解旋酶。

,复制体():一种多蛋白复合体,包含聚合酶,引发酶,解旋酶,单链结合蛋

白和其它辅助因子。复制体位于每个复制叉处进行细菌染色体复制的聚合反应。

,单链结合蛋白():一种与单链结合紧密的蛋白,它的结构可以防止复制叉处

单链本身重新折叠回双链区。

,滚环复制():复制环状的一种模式,在该模式中,聚合酶结合在一个缺口链

的ˊ端绕环合成与模板链互补的,每一轮都是新合成的取代前一轮合成的。

,逆转录酶():一种催化以为模板合成的聚合酶,具有指导的合成,水解和指

导的合成的酶活性。

,互补():通过逆转录酶由模板合成的双链。

,聚合酶链式反应():扩增样品中的量和富集众多分子中的一个特定的序列的

一种技术。在该反应中,使用与目的序列互补的寡核苷酸作为引物,进行多轮的

合成。其中包括变性,引物退火和在聚合酶催化下的合成。

,直接修复():是通过一种可连续扫描,识别出损伤部位的蛋白质,将损伤部

位直接修复的方法。该修复方法不用切断或切除碱基。

切除修复():通过切除修复内切酶使损伤消除的修复方法。一般是切除损伤区,

然后在聚合酶的作用下,以露出的单链为模板合成新的互补链,最后用连接酶将

缺口连接起来。

,错配修复():在含有错配碱基的分子中,使正常核苷酸序列恢复的修复方式。

这种修复方式的过程是:识别出下正确地链,切除掉不正确链的部分,然后通过

聚合酶和连接酶的作用,合成正确配对的双链。

第十八章

,遗传学中心法则():描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。遗传

信息贮存在中,被复制传给子代细胞,信息被拷贝或由转录成,然后翻译成多肽。

不过,由于逆转录酶的反应,也可以以为模板合成。

,转录():在由聚合酶和辅助因子组成的转录复合物的催化下,从双链分子中

拷贝生物信息生成一条链的过程。

,模板链():可作为模板转录为的那条链该链与转录的碱基互补(,)。在转录

过程中聚合酶与模板链结合,并沿着模板链的′→′方向移动,按照′→′

方向催化的合成。

,编码链():双链中,不能进行转录的那一条链,该链的核苷酸序列与转录生

成的的序列一致(在中是以取代了中的)。

,核心酶():大肠杆菌的聚合酶全酶由个亚基组成(αβ,βδ),没有δ基

的酶叫核心酶。核心酶只能使已开始合成的链延长,但不具有起始合成的能力,

必须加入δ基才表现出全部聚合酶的活性。

,聚合酶():以一条链或为模板催化由核苷′三磷酸合成的酶。

,启动子():在分子中,聚合酶能够结合并导致转录起始的序列。

,内含子():在转录后的加工中,从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。

术语内含子也指编码相应外显子的中的区域。

,外显子():既存在于最初的转录产物中,也存在于成熟的分子中的核苷酸序

列。术语外显子也指编码相应内含子的中的区域。

,终止因子():协助聚合酶识别终止信号的的辅助因子(蛋白质)。

,核酶():具有像酶那样催化功能的分子。

,剪接体():大的蛋白质—复合体,它催化内含子从前体中除去的反应。

,加工过程():将一个原初转录产物转换成成熟分子的反应过程。加工包括从

原初产物中删除一些核苷酸,添加一些基因没有编码的核苷酸和对那些碱基进行

共介修饰。

,剪接():从模板链转录出的最初转录产物中除去内含子,并将外显子连接起

来形成一个连续的分子的过程。

第十九章

,翻译():在蛋白质合成期间,将存在于上代表一个多肽的核苷酸残基序列转

换为多肽链氨基酸残基序列的过程。

,遗传密码():核酸中的核苷酸残基序列与蛋白质中的氨基酸残基序列之间的

对应关系。;连续的个核苷酸残基序列为一个密码子,特指一个氨基酸。标准的

遗传密码是由个密码子组成的,几乎为所有生物通用。

,起始密码子():指定蛋白质合成起始位点的密码子。最常见的起始密码子是

蛋氨酸密码:

,终止密码子():任何分子都不能正常识别的,但可被特殊的蛋白结合并引起

新合成的肽链从翻译机器上释放的密码子。存在三个终止密码子:和。

,密码子():(或)上的三联体核苷酸残基序列,该序列编码着一个指定的氨基

酸,的反密码子与的密码子互补。

,反密码子():分子的反密码子环上的三联体核苷酸残基序列。在翻译期间,

反密码子与中的互补密码子结合。

,简并密码子():也称为同义密码子。是指编码相同的氨基酸的几个不同的密

码子。

,氨基酸臂():也称为接纳茎。分子中靠近ˊ端的核苷酸序列和ˊ端的序列碱

基配对,形成的可接收氨基酸的臂(茎)。

,ψ臂(ψ):中含有胸腺嘧啶核苷酸假尿嘧啶核苷酸胞嘧啶核苷酸残基序列的

茎环结构。

,氨酰():在氨基酸臂的ˊ端的腺苷酸残基共价连接了氨基酸的分子。

,同工():结合相同氨基酸的不同的分子。

,摆动():处于密码子ˊ端的碱基与之互补的反密码子ˊ端的碱基(也称为摆

动位置),例如可以与密码子上ˊ端的,和配对。由于存在摆动现象,所以使得

一个反密码子可以和一个以上的密码子结合。

,氨酰合成酶():催化特定氨基酸激活并共介结合在相应的分子ˊ端的酶。

,翻译起始复合物():由核糖体亚基,一个模板,一个起始的分子和起始因

子组成并组装在蛋白质合成起始点的复合物。

,读码框():代表一个氨基酸序列的分子的非重叠密码序列。一个读码框是由

转录起始位置(通常是密码)确定的。

,序列():中用于结合原核生物核糖体的序列。

,肽酰转移酶():蛋白质合成期间负责转移肽酰基和催化肽键形成的酶。

,嘌吟毒素():通过整合到生长着的肽链,引起肽链合成提前终止来抵制多肽

名链合成的一种抗生素。

,开放读码框():或序列中一段不含终止密码的连续的非重叠核苷酸密码。

信号肽():常指新合成多肽链中用于指导蛋白质夸膜转移(定位)的末端氨基

酸序列(有时不一定在端)。

第二十章

,转录因子():在转录起始复合物的组装过程中,与起动子区结合并与聚合酶

相互作用的一种蛋白质。某些转录因子在延伸时一直维持着结合状态。

,操纵子():是由一个或多个相关基因以及调控他们转录的操纵因子启动子序

列组成的基因表达单位。

,操纵因子():与特定阻遏蛋白相互作用调控一个基因或一组基因表达的区。

,结构基因():编码一个蛋白质或一个的基因。

,转录激剂():通过曾加聚合酶的活性来加快转录速度的一种调节结合蛋白。

,阻遏物():与一个基因的调控序列或操纵基因结合以阻止该基因恩录的一类

蛋白质。

,衰减作用():一种翻译调控机制。在该机制中,核糖体沿着分子的移动的速

度决定转录是进行还是终止。

,亮氨酸拉链():出现地结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元()。当

来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α螺旋的疏水面(常常含有亮氨酸残

基)相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链。

,锌脂():也是一种常出现在结合蛋白中的一种结构基元。是由一个含有大约

个氨基酸的环和一个与环上的个或个和个配位的构成,形成的结构像手指状。

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